مروری بر شبیه سازی های دینامیک مولکولی در شناخت ساز و کار پدیده های زیستی در مقیاس نانو

نوع مقاله : مروری

نویسنده

دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی

چکیده

شبیه سازی دینامیک مولکولی شاخه ای شناخته شده درعلم بیوانفورماتیک است که پیچیدگی فرایندهای زیستی را در محیط دینامیک آبی مشابه جهان سلولی و در مقیاس نانو مورد مطالعه قرار می دهد. در طول پنج دهه گذشته از انجام اولین شبیه سازی دینامیک مولکولی بر یک پروتئین، ادراک زیست شناسی از ساز و کار فرایندهای مولکولی از چندین منظر به وسیله این شبیه سازی ها متحول شده است. در این مقاله، ضمن مروری بر مهم ترین مطالعات شبیه سازی دینامک زیست مولکول ها به تشریح سه نقطه اصلی تحول ایجاد شده پرداخته می شود. این نقاط شامل: تاخوردگی پروتئین ها، نقش غشای سلولی در عملکرد گیرنده ها و تاثیر مولکول های آب است. نهایتا نحوه تعیین زمان شبیه سازی و تعداد اتم ها در سیستم بررسی می­ شود.

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

A Review on Molecular Dynamics Simulations in Understanding the Mechanism of Biological Phenomena at the nanoscale

نویسنده [English]

  • Maryam Azimzadeh Irani
Faculty of Life Sciences and Biotechnology, Shahid Beheshti University
چکیده [English]

Molecular dynamics (MD) simulation is a well-known subject in the field of bioinformatics. MD simulations study the complexity of biological processes in the aqueous dynamic environment similar to the cellular world at the nanoscale. Over the last five decades since the first molecular dynamics simulations were performed on a protein, the biological understanding of the mechanism of molecular processes has been transformed from several perspectives by these simulations. In this review article, the most important molecular dynamics simulation studies on the biological systems are discussed. While reviewing the most important studies, the focus would be on the three main breakthroughs in this field. These Three turning points include: protein folding, the role of the cell membrane in the function of the cell receptors and the effect of water molecules in MD simulations. Finally, the means of determining the simulation time and the number of atoms in the system are discussed.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Molecular Dynamics simulation
  • Protein folding
  • Cell membrane
  • Cell receptor
  • Water solvent
[1] Leach. Pearson Education India; (2009).
[2] H. Flechsig, AS. Mikhailov, J R Soc Interface, 16: 20190244, (2019).
[3] M. Banach et al., Biomolecules, 10, 2020.
[4] CA. Orengo et al., Current Opinion in Structural Biology, 374–382, (1999).
[5] EA. Ponomarenko et al., International Journal of Analytical Chemistry, 1–6, (2016).
[6] M. Karplus, J. Kuriyan, Proceedings of the National Academy of Sciences, 6679–6685, (2005).
[7] TJ. Lane et al., Curr Opin Struct Biol, 23, 58–65, (2013).
[8] S. Piana et al., Curr Opin Struct Biol, 24, 98–105, (2014).
[9] L. Duan et al, Front Chem, 7, 540, (2019).
[10] HS. Chung, WA. Eaton. Curr Opin Struct Biol.;48: 30–39, (2018).
[11] SA. Hollingsworth SA, RO. Dror. Neuron, 99: 1129–1143, (2018).
[12] P. Robustelli, S. Piana, DE. Shaw. Proc Natl Acad Sci U S A ;115: E4758–E4766, (2018).
[13] K. Wilson, Principles and Techniques of Biochemistry and Molecular Biology, 660–708, (2010).
[14] M. Azimzadeh Irani, Molecular Simulation, 743–748, (2018).
[15] Z. Motamedi, H. Rajabi-Maham, M. Azimzadeh Irani, J Mol Model, 27, 361, (2021).
[16] S. Rahnama et al., Sci Rep, 11, 1516, (2021).
[17] ML. Casem ML. Case Studies in Cell Biology, 217–240, (2016).
[18] M. Azimzadeh Irani M et al., Proteins, 85, 1529–1549, (2017).
[19] M. Azimzadeh Irani, MR. Ejtehadi, Glycobiology, 29, 803–812, (2019).
[20] M. Azimzadeh Irani, MR. Ejtehadi, J Biomol Struct Dyn, 40, 2575–2585, (2022).
[21] L. Tiefenauer, S. Demarche, Materials, 2205–2242, (2012).
[22] A.Arkhipov et al., Cell, 152, 557–569, (2013).
[23] A. Wells, Int J Biochem Cell Biol, 31, 637–643, (1999).
[24] AA. Kermani, FEBS J., 288, 5788–5804, (2021).
[25] J. Grouleff et al., Biochim Biophys Acta, 1848, 1783–1795, (2015).
[26] MP. Muller et al., Chemical Reviews, 6086–6161, (2019).
[27] V. Corradi et al., ACS Central Science. 709–717, (2018).
[28] K. Renard, B. Byrne. Int J Mol Sci;22, (2021).
[29] V. Carnevale, L. Delemotte, RJ. Howard. Trends Biochem Sci ;46: 621–622, (2021).
[30] R. Mahtarin et al. J Biomol Struct Dyn ;40: 4725–4738, (2022).
[31] ZS. Derewenda et al., J Mol Biol, 252, 248–262, (1995).
[32] RE. Hubbard, MK. Haider, eLS. (2010).
[33] AJ. Dingley, S. Grzesiek, Journal of the American Chemical Society, 8293–8297, (1998).
[34] MD. Battistel, HF. Azurmendi, DI. Freedberg. New Developments in NMR, (2017)
[35] D. Lama et al., Structure, 25, 188–194, (2017).
[36] P.     Mark, L. Nilsson, The Journal of Physical Chemistry A, 9954–9960, (2001).
[37] D. Laage et al., Chem Rev, 117, 10694–10725, (2017).
[38] G. Copie et al., Sci Rep, 6, 38259, (2016).
 
[39]         W. Wang. Phys Chem Chem Phys ;23: 777–784, (2021).
[40] ML. Samways et al. Chem Soc Rev.;50: 9104–9120, (2021).
[41] S. Dastmalchi, IGI Global; (2016).
[42] SP. Kadaoluwa Pathirannahalage et al. J Chem Inf Model ;61: 4521–4536, (2021).
[43] T. Schlick, Springer Science & Business Media, (2013).
[44] K. Kaszuba et al., Proc Natl Acad Sci U S A, 112, 4334–4339, (2015).
[45] S. Aci-Sèche et al. Future Med Chem. 8: 545–566, (2016).