تأثیر نانومواد بر فیبریلاسیون پروتئین‌ها

نویسندگان

بخش بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه الزهرا (س)، تهران

چکیده

برخی فرایندهای زیستی از جمله جهش، تاخوردگی ناقص و یا ناصحیح پروتئین منجر به تشکیل فیبریل‏های آمیلوئیدی می‌شود که دارای قطری نانومتری و طولی درحد چند میکرومتر می‏باشد. مطالعات صورت گرفته نشان داده است تشکیل این فیبریل‏ها با بسیاری از بیماری‏ها در انسان در ارتباط است که از آن جمله می‌توان به آلزایمر، پارکینسون، هانتینگتون، دیابت نوع دو و ..... اشاره کرد. به همیت علت، یافتن روشی که تشکیل فیبریل‌ها را مهار کند یا منجر به از بین رفتن فیبریل‏های از پیش تشکیل شده شود می‏تواند در درمان این بیماری‏ها مفید واقع شود. از طرفی، پژوهش‌های دیگر مشخص نموده‌اند برخی از فیبریل‏ها قابل بهره‌برداری‌اند و به دلیل برخورداری از ویژگی‌هایی مانند پایداری بالا بستر مناسبی برای تولید نانولوله‏ها و نانوسیم‏ها می‏باشند که کاربردهای متنوعی در حوزه‌ی نانوبیوتکنولوژی دارند. در این موارد، یافتن مواد و ترکیبات القا کننده فیبریلاسیون در شرایط آزمایشگاهی in vitro می‏تواند مفید واقع شود.
 

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

The effect of nanomaterials on the fibrillation of proteins

[1] M.R.H. Krebs, G.L. Devlin, A. Donald,
Biophys. J., 92, 1336-1342, (2007).
[2] P. Fratzl, K. Misof, I. Zizak, G. Rapp,
H. Amenitsch, S. Bernstorff, J. Struct.
Biol., 122, 119-122, (1998).
[3] K.E. Kadler, A. Hill, E.G. Canty-Laird,
Curr. Opin. Cell Biol., 20, 495-501,
(2008).
[4] B. Aaron, J. Gosline, Biopolymers, 20,
1247-1260, (1981).
[5] B. Wang, W. Yang, J. McKittrick,
M.A. Meyers, Prog. Mater. Sci., 76, 229-
318, (2016).
[6] J.M. Gosline, M.E. DeMont, M.W.
Denny, Endeavour, 10, 37-43, (1986).
[7] M, Pepys, Philosophical Transactions
of the Royal Society of London B:
Biological Sciences 356, 203-211, (2001).
[8] A. Rekas, V. Lo, G.E. Gadd, R.
Cappai, S.I. Yun, Macromol. Biosci., 9,
230-238, (2009).
[9] R.N. Rambaran, L.C. Serpell, Prion, 2,
112-117, (2008).
[10] G.M. Png, R.J. Falconer, D. Abbott,
IEEE Trans. Terahertz Sci. Technol., 6,
45-53, (2016).
[11] L.C. Serpell, Biochim. Biophys. Acta,
Mol. Basis Dis., 1502, 16-30, (2000).
[12] T. Sharma, N. Dohare, M. Kumari,
U.K. Singh, A.B. Khan, M.S. Borse, R.
Patel, RSC Adv., 7, 16763-16776, (2017).
[13] T.R. Jahn, M.J. Parker, S.W. Homans,
S.E. Radford, Nat. Struct. Mol. Biol. 13,
195-201, (2006).
[14] J.H. Come, P.E. Fraser, P.T.
Lansbury, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.,
90, 5959-5963, (1993).
[15] J.D. Harper, S.S. Wong, C.M. Lieber,
P.T. Lansbury, Biochemistry, 38, 8972-
8980, (1999).
[16] M.F. Perutz, T. Johnson, M. Suzuki,
J.T. Finch, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.,
91, 5355-5358, (1994).
[17] R.A. Staniforth, S. Giannini, L.D.
Higgins, M.J. Conroy, A.M. Hounslow, R.
Jerala, C.J. Craven, J.F. Walltho, EMBO
J., 20, 4774-4781, (2001).
[18] F. Bemporad, N. Taddei, M. Stefani,
F. Chiti, Protein Sci., 15, 862-870, (2006).
[19] S.A. Jayasinghe, R. Langen, J. Biol.
Chem., 279, 48420-48425, (2004).
[20] J.L. Jiménez, E.J. Nettleton, M.
Bouchard, C.V. Robinson, C.M. Dobson,
H.R. Saibil, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S.
A., 99, 9196-9201, (2002).
[21] A. Geddes, K. Parker, E. Atkins, E.
Beighton, J. Mol. Biol., 32, 343-344,
(1968).
[22] O.S. Makin, E. Atkins, P. Sikorski, J.
Johansson, L.C. Serpell, Proc. Natl. Acad.
Sci. U. S. A., 102, 315-320, (2005).
[23] R. Khurana, C. Ionescu-Zanetti, M.
Pope, J. Li, L. Nielson, M. RamírezAlvarado, L. Regan, A.L. Fink. S.A.
Carter, Biophys. J., 85, 1135-1144, (2003).
[24] A.T. Petkova, Y. Ishii, J.J. Balbach,
O.N. Antzutkin, R.D. Leapman, F.
Delaglio, R. Tycko, Proc. Natl. Acad. Sci.
U. S. A., 99, 16742-16747, (2002).
[25] S. Xu, B. Bevis, M.F. Arnsdorf,
Biophys. J., 81, 446-454, (2001).
[26] M. Ramírez-Alvarado, J.S. Merkel, L.
Regan, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 97,
8979-8984, (2000).
[27] J. Zurdo, J. Guijarro, J.L. Jiménez,
H.R. Saibil, C.M. Dobson, J. Mol. Biol.,
311, 325-340, (2001).
[28] M.M. Barnhart, M.R. Chapman,
Annu. Rev. Microbiol., 60, 131-147,
(2006).
[29] T. Scheibel, R. Parthasarathy, G.
Sawicki, X.M. Lin, H. Jaeger, S.L.
Lindquist, Proceedings of the National
Academy of Sciences, 100, 4527-4532,
(2003).
[30] A.J. Baldwin, R. Bader, J.
Christodoulou, C.E. MacPhee, C.M.
Dobson, P.D. Barker, J. Am. Chem. Soc.,
128, 2162-2163, (2006).
[31] M. Reches, E. Gazit, Science, 300,
625-627, (2003).
[32] S. Linse, C. Cabaleiro-Lago, W.F.
Xue, I. Lynch, S. Lindman, E. Thulin, S.E.
Radford, K.A. Dawson, Proceedings of the
National Academy of Sciences, 104,
8691–8696, (2007).
[33] A. Kastorna, V. Trusova, G.
Gorbenko, P. Kinnunen, Chem. Phys.
Lipids, 165, 331–337, (2012).
[34] A. Naik, P. Kambli, M. Borana, N.
Mohanpuria, B. Ahmad, V. Kelkar-Mane,
U. Ladiwala. Int. J. Biol. Macromol., 74,
439-446, (2015).
[35] B. Klajnert, M. Bryszewska,
Bioelectrochemistry, 70, 50-52, (2007).
[36] O. Nowacka, K. Milowska, S. BelicaPacha,اBازPalecz,اKازŠipošováازZازGazovaاز
M. Bryszewska, Int. J. Biol. Macromol.,
82, 54-60, (2016).
[37] F. Menger, C. Littau, J. Am. Chem.
Soc., 115, 10083-10090, (1993).
[38] V. Rangachari, D.K. Reed. B.D.
Moore, T.L. Rosenberry, Biochemistry,
45, 8639-8648, (2006).
[39] J.S. Pedersen. G. Christensen, D.E.
Otzen, J. Mol. Biol. 341, 575-588, (2004).
[40] D.E. Otzen, L.W. Nesgaard, K.K.
Andersen, J.H. Hansen, G. Christiansen,
H. Doe, P. Sehgal, Biochim. Biophys.
Acta, Proteins Proteomics, 1784, 400-414,
(2008).
[41] S.S. Wang, K.N. Liu, T.C. Han,
Biochim. Biophys. Acta, Mol. Basis Dis.,
1802, 519-530, (2010).
دنیای نانو، سال پانزدهم )1398)
41
فصلنامه علمی ترویجی انجمن نانو فناوری ایران
و
انن
یای
دن
[42] K. Siposova. T. Kozar, A. Musatov.
Colloids Surf. B, 150, 445-455, (2017).
[43] Y. Li, M. Cao, Y. Wang, J. Phys.
Chem. B, 110, 18040-18045, (2006).
[44] W.F. Bhat, I.A. Bhat, S.A. Bhat, B.
Bano, Int. J. Biol. Macromol., 93, 493-
500, (2016).
[45] C. He, Y. Hou, Y. Han, Y. Wang,
Langmuir, 27, 4551-4556, (2011).