شماره 53-زمستان 1397
شماره 54- بهار 1398
فهرست

تأثیر نانومواد بر فیبریلاسیون پروتئین‌ها

نشریه: زمستان 1398 - مقاله 3   صفحات :   تا 



مولفین:
سارا فیاض زاده
پونه سادات پورحسینی: Alzahra University - بیوفیزیک


چکیده مقاله:

برخی فرایندهای زیستی از جمله جهش، تاخوردگی ناقص و یا ناصحیح پروتئین منجر به تشکیل فیبریل‏های آمیلوئیدی می‌شود که دارای قطری نانومتری و طولی درحد چند میکرومتر می‏باشد. مطالعات صورت گرفته نشان داده است تشکیل این فیبریل‏ها با بسیاری از بیماری‏ها در انسان در ارتباط است که از آن جمله می‌توان به آلزایمر، پارکینسون، هانتینگتون، دیابت نوع دو و ..... اشاره کرد. به همیت علت، یافتن روشی که تشکیل فیبریل‌ها را مهار کند یا منجر به از بین رفتن فیبریل‏های از پیش تشکیل شده شود می‏تواند در درمان این بیماری‏ها مفید واقع شود. از طرفی، پژوهش‌های دیگر مشخص نموده‌اند برخی از فیبریل‏ها قابل بهره‌برداری‌اند و به دلیل برخورداری از ویژگی‌هایی مانند پایداری بالا بستر مناسبی برای تولید نانولوله‏ها و نانوسیم‏ها می‏باشند که کاربردهای متنوعی در حوزه‌ی نانوبیوتکنولوژی دارند. در این موارد، یافتن مواد و ترکیبات القا کننده فیبریلاسیون در شرایط آزمایشگاهی in vitro می‏تواند مفید واقع شود.


Article's English abstract:

Some of the biological processes, such as mutation, protein misfolding and/or partially unfolding may cause the formation of amyloid fibrils, which have a diameter of nanometer range and a length up to many microns. Extensive studies have demonstrated that the formation of fibrils is associated with a variety of human disorders, such as Alzheimer’s disease, Parkinson’s disease, Huntington’s diseases, type II diabetes, and so on. Therefore, inhibiting fibril formation or disrupting preformed mature fibrils could be beneficial strategies for the treatment of fibril-related diseases. Other investigations have revealed that fibrils feature several fundamental properties, including high structural stability. Thus, they are increasingly exploited for a broad range of applications in Nano biotechnology, such as nanotubes and nanowires. In these cases, materials and compounds that stimulate the in vitro formation of fibrils may contribute to the development of these applications.


کلید واژگان:
آمیلوئید، سورفکتانت، فیبریل، نانوذرات، نانومایسل

English Keywords:
Amyloid, Surfactant, Fibril, Nanoparticles, Nanomicelle

منابع:
تمام منابع، لاتین می باشد.

English References:
1. M.R.H. Krebs, G.L. Devlin, A. Donald, Biophys. J., 92, 1336-1342, (2007). 2. P. Fratzl, K. Misof, I. Zizak, G. Rapp, H. Amenitsch, S. Bernstorff, J. Struct. Biol., 122, 119-122, (1998). 3. K.E. Kadler, A. Hill, E.G. Canty-Laird, Curr. Opin. Cell Biol., 20, 495-501, (2008). 4. B. Aaron, J. Gosline, Biopolymers, 20, 1247-1260, (1981). 5. B. Wang, W. Yang, J. McKittrick, M.A. Meyers, Prog. Mater. Sci., 76, 229-318, (2016). 6. J.M. Gosline, M.E. DeMont, M.W. Denny, Endeavour, 10, 37-43, (1986). 7. M, Pepys, Philosophical Transactions of the Royal Society of London B: Biological Sciences 356, 203-211, (2001). 8. A. Rekas, V. Lo, G.E. Gadd, R. Cappai, S.I. Yun, Macromol. Biosci., 9, 230-238, (2009). 9. R.N. Rambaran, L.C. Serpell, Prion, 2, 112-117, (2008). 10. G.M. Png, R.J. Falconer, D. Abbott, IEEE Trans. Terahertz Sci. Technol., 6, 45-53, (2016). 11. L.C. Serpell, Biochim. Biophys. Acta, Mol. Basis Dis., 1502, 16-30, (2000). 12. T. Sharma, N. Dohare, M. Kumari, U.K. Singh, A.B. Khan, M.S. Borse, R. Patel, RSC Adv., 7, 16763-16776, (2017). 13. T.R. Jahn, M.J. Parker, S.W. Homans, S.E. Radford, Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201, (2006). 14. J.H. Come, P.E. Fraser, P.T. Lansbury, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 90, 5959-5963, (1993). 15. J.D. Harper, S.S. Wong, C.M. Lieber, P.T. Lansbury, Biochemistry, 38, 8972-8980, (1999). 16. M.F. Perutz, T. Johnson, M. Suzuki, J.T. Finch, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 91, 5355-5358, (1994). 17. R.A. Staniforth, S. Giannini, L.D. Higgins, M.J. Conroy, A.M. Hounslow, R. Jerala, C.J. Craven, J.F. Walltho, EMBO J., 20, 4774-4781, (2001). 18. F. Bemporad, N. Taddei, M. Stefani, F. Chiti, Protein Sci., 15, 862-870, (2006). 19. S.A. Jayasinghe, R. Langen, J. Biol. Chem., 279, 48420-48425, (2004). 20. J.L. Jiménez, E.J. Nettleton, M. Bouchard, C.V. Robinson, C.M. Dobson, H.R. Saibil, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 99, 9196-9201, (2002). 21. A. Geddes, K. Parker, E. Atkins, E. Beighton, J. Mol. Biol., 32, 343-344, (1968). 22. O.S. Makin, E. Atkins, P. Sikorski, J. Johansson, L.C. Serpell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 102, 315-320, (2005). 23. R. Khurana, C. Ionescu-Zanetti, M. Pope, J. Li, L. Nielson, M. Ram?rez-Alvarado, L. Regan, A.L. Fink. S.A. Carter, Biophys. J., 85, 1135-1144, (2003). 24. A.T. Petkova, Y. Ishii, J.J. Balbach, O.N. Antzutkin, R.D. Leapman, F. Delaglio, R. Tycko, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 99, 16742-16747, (2002). 25. S. Xu, B. Bevis, M.F. Arnsdorf, Biophys. J., 81, 446-454, (2001). 26. M. Ram?rez-Alvarado, J.S. Merkel, L. Regan, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 97, 8979-8984, (2000). 27. J. Zurdo, J. Guijarro, J.L. Jiménez, H.R. Saibil, C.M. Dobson, J. Mol. Biol., 311, 325-340, (2001). 28. M.M. Barnhart, M.R. Chapman, Annu. Rev. Microbiol., 60, 131-147, (2006). 29. T. Scheibel, R. Parthasarathy, G. Sawicki, X.M. Lin, H. Jaeger, S.L. Lindquist, Proceedings of the National Academy of Sciences, 100, 4527-4532, (2003). 30. A.J. Baldwin, R. Bader, J. Christodoulou, C.E. MacPhee, C.M. Dobson, P.D. Barker, J. Am. Chem. Soc., 128, 2162-2163, (2006). 31. M. Reches, E. Gazit, Science, 300, 625-627, (2003). 32. S. Linse, C. Cabaleiro-Lago, W.F. Xue, I. Lynch, S. Lindman, E. Thulin, S.E. Radford, K.A. Dawson, Proceedings of the National Academy of Sciences, 104, 8691–8696, (2007). 33. A. Kastorna, V. Trusova, G. Gorbenko, P. Kinnunen, Chem. Phys. Lipids, 165, 331–337, (2012). 34. A. Naik, P. Kambli, M. Borana, N. Mohanpuria, B. Ahmad, V. Kelkar-Mane, U. Ladiwala. Int. J. Biol. Macromol., 74, 439-446, (2015). 35. B. Klajnert, M. Bryszewska, Bioelectrochemistry, 70, 50-52, (2007). 36. O. Nowacka, K. Milowska, S. Belica-Pacha, B. Palecz, K. ?ipo?ov?. Z. Gazova. M. Bryszewska, Int. J. Biol. Macromol., 82, 54-60, (2016). 37. F. Menger, C. Littau, J. Am. Chem. Soc., 115, 10083-10090, (1993). 38. V. Rangachari, D.K. Reed. B.D. Moore, T.L. Rosenberry, Biochemistry, 45, 8639-8648, (2006). 39. J.S. Pedersen. G. Christensen, D.E. Otzen, J. Mol. Biol. 341, 575-588, (2004). 40. D.E. Otzen, L.W. Nesgaard, K.K. Andersen, J.H. Hansen, G. Christiansen, H. Doe, P. Sehgal, Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics, 1784, 400-414, (2008). 41. S.S. Wang, K.N. Liu, T.C. Han, Biochim. Biophys. Acta, Mol. Basis Dis., 1802, 519-530, (2010). 42. K. Siposova. T. Kozar, A. Musatov. Colloids Surf. B, 150, 445-455, (2017). 43. Y. Li, M. Cao, Y. Wang, J. Phys. Chem. B, 110, 18040-18045, (2006). 44. W.F. Bhat, I.A. Bhat, S.A. Bhat, B. Bano, Int. J. Biol. Macromol., 93, 493-500, (2016). 45. C. He, Y. Hou, Y. Han, Y. Wang, Langmuir, 27, 4551-4556, (2011).



فایل مقاله
تعداد بازدید: 358
تعداد دریافت فایل مقاله : 21



طراحی پرتال|طراحی پورتالطراحی پرتال (طراحی پورتال): آرانا نتورک